ความสามารถของโมเลกุลโปรตีนในการรักษาโครงสร้าง หลักสูตร “รากฐานระดับโมเลกุลของกระบวนการชีวิต การมอบหมายงานนอกหลักสูตร

โปรตีนแต่ละตัวจะขึ้นอยู่กับสายโซ่โพลีเปปไทด์ มันไม่ได้เป็นเพียงการยืดออกในอวกาศ แต่ยังถูกจัดเป็นโครงสร้างสามมิติอีกด้วย ดังนั้นจึงมีแนวคิดของการจัดระเบียบเชิงพื้นที่ของโปรตีน 4 ระดับ ได้แก่ โครงสร้างโมเลกุลโปรตีนระดับปฐมภูมิ ทุติยภูมิ ตติยภูมิ และควอเทอร์นารี

โครงสร้างหลัก

โครงสร้างโปรตีนปฐมภูมิ- ลำดับของชิ้นส่วนกรดอะมิโนอย่างแน่นหนา (และตลอดระยะเวลาของการดำรงอยู่ของโปรตีน) เชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์ โมเลกุลโปรตีนจะมีครึ่งชีวิต - สำหรับโปรตีนส่วนใหญ่ประมาณ 2 สัปดาห์ หากพันธะเปปไทด์ถูกทำลายอย่างน้อยหนึ่งพันธะ ก็จะเกิดโปรตีนอีกชนิดหนึ่งขึ้นมา

โครงสร้างรอง

โครงสร้างรองเป็นการจัดระเบียบเชิงพื้นที่ของแกนกลางของสายโซ่โพลีเปปไทด์ โครงสร้างรองมี 3 ประเภทหลัก:

1) อัลฟ่าเฮลิกซ์ - มีลักษณะบางอย่าง: ความกว้าง, ระยะห่างระหว่างเกลียวสองรอบ โปรตีนมีลักษณะเป็นเกลียวทางขวา มีกรดอะมิโนตกค้าง 36 ตัวต่อ 10 รอบในเกลียวนี้ สำหรับเปปไทด์ทั้งหมดที่จัดเรียงอยู่ในเกลียวนี้เกลียวนี้จะเหมือนกันอย่างแน่นอน เกลียวอัลฟ่าได้รับการแก้ไขโดยใช้พันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม NH ของเกลียวหนึ่งรอบและกลุ่ม C=O ของเกลียวที่อยู่ติดกัน พันธะไฮโดรเจนเหล่านี้วางขนานกับแกนเกลียวและเกิดซ้ำหลายครั้ง ดังนั้นจึงยึดโครงสร้างเกลียวไว้อย่างแน่นหนา ยิ่งไปกว่านั้นพวกมันยังอยู่ในสภาพที่ค่อนข้างตึงเครียด (เช่น สปริงอัด)

โครงสร้างพับเบต้า - หรือโครงสร้างของแผ่นพับ มันยังได้รับการแก้ไขด้วยพันธะไฮโดรเจนระหว่างกลุ่ม C=O และ NH แก้ไขสองส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์ วงจรเหล่านี้สามารถขนานหรือต้านขนานได้ หากพันธะดังกล่าวเกิดขึ้นภายในเปปไทด์เดียวกัน พันธะทั้งสองก็จะขนานกันเสมอ และหากเกิดระหว่างโพลีเปปไทด์ที่ต่างกัน พันธะก็จะขนานกัน

3) โครงสร้างที่ผิดปกติ - ประเภทของโครงสร้างทุติยภูมิที่มีการจัดเรียงส่วนต่างๆ ของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่สัมพันธ์กันไม่สม่ำเสมอ (คงที่) ดังนั้น โครงสร้างที่ไม่ปกติอาจมีโครงสร้างที่แตกต่างกัน

โครงสร้างระดับอุดมศึกษา

นี่คือสถาปัตยกรรมสามมิติของสายโซ่โพลีเปปไทด์ - การจัดเรียงสัมพัทธ์พิเศษในพื้นที่ของส่วนที่มีรูปร่างเป็นเกลียว พับ และไม่สม่ำเสมอของสายโซ่โพลีเปปไทด์ โปรตีนที่แตกต่างกันมีโครงสร้างตติยภูมิที่แตกต่างกัน พันธะไดซัลไฟด์และพันธะที่อ่อนแอทั้งหมดมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิ

โครงสร้างระดับอุดมศึกษาโดยทั่วไปมีสองประเภท:

1) ในโปรตีนไฟบริลลาร์ (เช่นคอลลาเจนอีลาสติน) โมเลกุลที่มีรูปร่างยาวและมักก่อตัวเป็นโครงสร้างเนื้อเยื่อเส้นใยโครงสร้างตติยภูมิจะแสดงด้วยเกลียวอัลฟาสามอัน (เช่นในคอลลาเจน) หรือเบต้า- โครงสร้างจีบ

2) ในโปรตีนทรงกลมโมเลกุลที่มีรูปร่างเป็นลูกบอลหรือวงรี (ชื่อละติน: GLOBULA - ball) พบการรวมกันของโครงสร้างทั้งสามประเภท: มีพื้นที่ที่ผิดปกติอยู่เสมอมีโครงสร้างแผ่นเบต้า และอัลฟ่าเอนริเก้

โดยทั่วไปแล้ว ในโปรตีนทรงกลม บริเวณที่ไม่ชอบน้ำของโมเลกุลจะอยู่ลึกเข้าไปในโมเลกุล เมื่อรวมเข้าด้วยกัน อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำจะก่อตัวเป็นกระจุกที่ไม่ชอบน้ำ (ศูนย์กลาง) การก่อตัวของกระจุกที่ไม่ชอบน้ำบังคับให้โมเลกุลโค้งงอในอวกาศตามลำดับ โดยทั่วไปแล้ว โมเลกุลโปรตีนทรงกลมประกอบด้วยกระจุกที่ไม่ชอบน้ำหลายกลุ่มที่อยู่ลึกเข้าไปในโมเลกุล นี่คือการแสดงให้เห็นถึงความเป็นคู่ของคุณสมบัติของโมเลกุลโปรตีน: บนพื้นผิวของโมเลกุลมีกลุ่มที่ชอบน้ำดังนั้นโมเลกุลโดยรวมจึงเป็นที่ชอบน้ำและในส่วนลึกของโมเลกุลอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำจะถูกซ่อนไว้

โครงสร้างควอเทอร์นารี

ไม่พบในโปรตีนทั้งหมด แต่เฉพาะในโปรตีนที่ประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์ตั้งแต่สองสายขึ้นไปเท่านั้น แต่ละสายโซ่ดังกล่าวเรียกว่าหน่วยย่อยของโมเลกุลที่กำหนด (หรือโปรโตเมอร์) ดังนั้นโปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีจึงเรียกว่าโปรตีนโอลิโกเมอริก โมเลกุลโปรตีนอาจมีหน่วยย่อยที่เหมือนกันหรือต่างกัน ตัวอย่างเช่นโมเลกุลของฮีโมโกลบิน "A" ประกอบด้วยหน่วยย่อยสองหน่วยประเภทหนึ่งและอีกสองหน่วยย่อยของอีกประเภทหนึ่งนั่นคือมันคือเตตระเมอร์ โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนได้รับการแก้ไขโดยพันธะอ่อนทุกประเภท และบางครั้งก็โดยพันธะไดซัลไฟด์ด้วย

โครงสร้างและโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน

จากทั้งหมดที่กล่าวมา เราสามารถสรุปได้ว่าการจัดโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนมีความซับซ้อนมาก ในวิชาเคมีมีแนวคิดคือ - การกำหนดค่าเชิงพื้นที่ - การจัดเรียงสัมพัทธ์เชิงพื้นที่ของชิ้นส่วนของโมเลกุลที่ยึดติดอย่างแน่นหนาด้วยพันธะโควาเลนต์ (ตัวอย่างเช่น: เป็นของสเตอริโอไอโซเมอร์ L-series หรือของ D-series)

สำหรับโปรตีน แนวคิดเรื่องโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนก็ถูกนำมาใช้เช่นกัน ซึ่งเป็นการจัดเรียงสัมพัทธ์ที่ชัดเจน แต่ไม่แช่แข็ง และไม่สามารถเปลี่ยนแปลงได้ของส่วนต่างๆ ของโมเลกุล เนื่องจากโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนเกิดขึ้นจากการมีส่วนร่วมของพันธะชนิดอ่อน จึงสามารถเคลื่อนที่ได้ (สามารถเปลี่ยนแปลงได้) และโปรตีนสามารถเปลี่ยนโครงสร้างของมันได้ โมเลกุลสามารถมีอยู่ในสถานะโครงสร้างที่แตกต่างกันได้ ทั้งนี้ขึ้นอยู่กับสภาพแวดล้อม ซึ่งสามารถเปลี่ยนสภาพเป็นกันและกันได้อย่างง่ายดาย สภาวะเชิงโครงสร้างที่เอื้ออำนวยต่อสภาวะจริงนั้นมีสภาวะสมดุลเพียงหนึ่งหรือหลายสภาวะเท่านั้น การเปลี่ยนจากสถานะโครงสร้างหนึ่งไปอีกสถานะหนึ่งทำให้แน่ใจได้ถึงการทำงานของโมเลกุลโปรตีน สิ่งเหล่านี้เป็นการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างแบบย้อนกลับได้ (พบในร่างกาย เช่น ระหว่างการนำกระแสประสาท หรือระหว่างการถ่ายโอนออกซิเจนโดยฮีโมโกลบิน) เมื่อโครงสร้างเปลี่ยนไป พันธะอ่อนบางส่วนจะถูกทำลายและเกิดพันธะอ่อนใหม่ขึ้น

ลิแกนด์

ปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนกับสารบางครั้งนำไปสู่การจับกันของโมเลกุลของสารนี้ด้วยโมเลกุลโปรตีน ปรากฏการณ์นี้เรียกว่า “การดูดซึม” (การจับ) กระบวนการย้อนกลับ - การปล่อยโมเลกุลอื่นจากโปรตีน - เรียกว่า "การคายการดูดซึม"

หากกระบวนการดูดซับมีชัยเหนือการดูดซับสำหรับโมเลกุลคู่ใด ๆ แสดงว่านี่เป็นการดูดซับจำเพาะอยู่แล้ว และสารที่ถูกดูดซับเรียกว่า "ลิแกนด์"

ประเภทของลิแกนด์:

1) ลิแกนด์ของโปรตีนเอนไซม์เป็นสารตั้งต้น

2) ขนส่งโปรตีนลิแกนด์ – สารขนส่ง

3) แอนติบอดี (อิมมูโนโกลบูลิน) ลิแกนด์ – แอนติเจน

4) ลิแกนด์ตัวรับฮอร์โมนหรือสารสื่อประสาท – ฮอร์โมนหรือสารสื่อประสาท

โปรตีนสามารถเปลี่ยนโครงสร้างได้ไม่เพียงแต่เมื่อมีปฏิกิริยากับลิแกนด์เท่านั้น แต่ยังเป็นผลมาจากปฏิกิริยาทางเคมีอีกด้วย ตัวอย่างของอันตรกิริยาดังกล่าวคือการเติมเรซิดิวของกรดฟอสฟอริก

ภายใต้สภาวะทางธรรมชาติ โปรตีนมีสถานะโครงสร้างที่น่าพอใจทางอุณหพลศาสตร์หลายประการ เหล่านี้เป็นรัฐพื้นเมือง (ธรรมชาติ) Natura (lat.) – ธรรมชาติ

การกำเนิดของโมเลกุลโปรตีน

Nativeness เป็นคุณสมบัติที่ซับซ้อนเฉพาะตัวของคุณสมบัติทางกายภาพ เคมีฟิสิกส์ เคมี และชีวภาพของโมเลกุลโปรตีน ซึ่งจะเป็นของมันเมื่อโมเลกุลโปรตีนอยู่ในสถานะตามธรรมชาติ โดยธรรมชาติ (โดยกำเนิด)

ตัวอย่างเช่น: โปรตีนของเลนส์ตา - ผลึก - มีความโปร่งใสสูงในสถานะดั้งเดิมเท่านั้น)

การสูญเสียโปรตีน

คำว่า denaturation ใช้เพื่ออ้างถึงกระบวนการที่ทำให้คุณสมบัติดั้งเดิมของโปรตีนสูญเสียไป

การสูญเสียสภาพธรรมชาติคือการลิดรอนโปรตีนที่มีคุณสมบัติตามธรรมชาติตามธรรมชาติพร้อมกับการทำลายควอเทอร์นารี (ถ้ามี) โครงสร้างตติยภูมิและบางครั้งรองของโมเลกุลโปรตีนซึ่งเกิดขึ้นเมื่อไดซัลไฟด์และพันธะชนิดอ่อนแอที่เกี่ยวข้อง ในการก่อตัวของโครงสร้างเหล่านี้จะถูกทำลาย โครงสร้างหลักยังคงอยู่เนื่องจากถูกสร้างขึ้นจากพันธะโควาเลนต์ที่แข็งแกร่ง การทำลายโครงสร้างหลักสามารถเกิดขึ้นได้เฉพาะเนื่องจากการไฮโดรไลซิสของโมเลกุลโปรตีนโดยการต้มในสารละลายกรดหรือด่างเป็นเวลานาน

ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียโปรตีน

ปัจจัยที่ทำให้เกิดการสูญเสียโปรตีนสามารถแบ่งได้เป็นกายภาพและเคมี

ปัจจัยทางกายภาพ

1. อุณหภูมิสูง โปรตีนต่างชนิดกันมีความไวต่อความร้อนต่างกัน โปรตีนบางชนิดเกิดการเสียสภาพที่อุณหภูมิ 40-50°C โปรตีนดังกล่าวเรียกว่า ทนความร้อนได้. โปรตีนชนิดอื่นๆ สลายตัวที่อุณหภูมิสูงกว่ามาก ทนความร้อนได้.

2. การฉายรังสีอัลตราไวโอเลต

3. การเอ็กซ์เรย์และกัมมันตภาพรังสี

4. อัลตราซาวนด์

5. ผลกระทบทางกล (เช่น การสั่นสะเทือน)

ปัจจัยทางเคมี

1. กรดและด่างเข้มข้น ตัวอย่างเช่น กรดไตรคลอโรอะซิติก (อินทรีย์) กรดไนตริก (อนินทรีย์)

2. เกลือของโลหะหนัก (เช่น CuSO 4)

3. ตัวทำละลายอินทรีย์ (เอทิลแอลกอฮอล์ อะซิโตน)

4. อัลคาลอยด์จากพืช

5. ยูเรียที่มีความเข้มข้นสูง

5.สารอื่นๆที่สามารถทำลายพันธะชนิดอ่อนในโมเลกุลโปรตีนได้

การสัมผัสกับปัจจัยการสูญเสียสภาพจะถูกใช้ในการฆ่าเชื้ออุปกรณ์และเครื่องมือตลอดจนน้ำยาฆ่าเชื้อ

การกลับคืนสภาพเดิมได้

ในหลอดทดลอง (ในหลอดทดลอง) กระบวนการนี้มักเป็นกระบวนการที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ หากวางโปรตีนที่เสียสภาพไว้ในสภาพที่ใกล้เคียงกับโปรตีนพื้นเมือง โปรตีนนั้นก็สามารถคืนสภาพได้ แต่ช้ามาก และปรากฏการณ์นี้ไม่ได้เป็นเรื่องปกติสำหรับโปรตีนทุกชนิด

ในร่างกาย ในร่างกาย สามารถเกิดการเปลี่ยนแปลงอย่างรวดเร็วได้ นี่เป็นเพราะการผลิตโปรตีนจำเพาะในสิ่งมีชีวิตที่ "รับรู้" โครงสร้างของโปรตีนที่ถูกทำลาย ยึดติดกับมันโดยใช้พันธะชนิดอ่อน และสร้างสภาวะที่เหมาะสมสำหรับการเปลี่ยนสภาพใหม่ โปรตีนจำเพาะเหล่านี้เรียกว่า "โปรตีนช็อตความร้อน" หรือ "โปรตีนความเครียด"

โปรตีนความเครียด

โปรตีนเหล่านี้มีหลายตระกูล โดยมีน้ำหนักโมเลกุลต่างกัน

ตัวอย่างเช่น รู้จักโปรตีน hsp 70 ซึ่งเป็นโปรตีนช็อตความร้อนที่มีมวล 70 kDa

โปรตีนดังกล่าวพบได้ในทุกเซลล์ของร่างกาย พวกเขายังทำหน้าที่ขนส่งโซ่โพลีเปปไทด์ผ่านเยื่อหุ้มชีวภาพและมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิและควอเทอร์นารีของโมเลกุลโปรตีน หน้าที่ของโปรตีนความเครียดที่ระบุไว้ในรายการเรียกว่าฟังก์ชันพี่เลี้ยง ภายใต้ความเครียดประเภทต่างๆ การสังเคราะห์โปรตีนจะเกิดขึ้น: เมื่อร่างกายร้อนเกินไป (40-44°C) ระหว่างโรคไวรัส พิษจากเกลือของโลหะหนัก เอธานอล ฯลฯ

พบปริมาณโปรตีนความเครียดที่เพิ่มขึ้นในร่างกายของคนทางใต้เมื่อเปรียบเทียบกับเชื้อชาติทางเหนือ

โมเลกุลโปรตีนช็อตความร้อนประกอบด้วยทรงกลมขนาดเล็กสองอันที่เชื่อมต่อกันด้วยสายโซ่หลวม:

โปรตีนช็อกความร้อนที่แตกต่างกันมีแผนการก่อสร้างร่วมกัน ทั้งหมดมีโดเมนผู้ติดต่อ

โปรตีนที่แตกต่างกันซึ่งมีหน้าที่ต่างกันอาจมีโดเมนเดียวกัน ตัวอย่างเช่น โปรตีนที่จับกับแคลเซียมหลายชนิดมีโดเมนเดียวกันสำหรับโปรตีนทั้งหมด ซึ่งมีหน้าที่ในการจับ Ca +2

บทบาทของโครงสร้างโดเมนคือการให้โปรตีนมีโอกาสมากขึ้นในการทำงานของมันเนื่องจากการเคลื่อนไหวของโดเมนหนึ่งสัมพันธ์กับอีกโดเมนหนึ่ง พื้นที่ที่โดเมนทั้งสองมารวมกันเป็นจุดที่มีโครงสร้างอ่อนแอที่สุดในโมเลกุลของโปรตีนดังกล่าว นี่คือจุดที่พันธะไฮโดรไลซิสมักเกิดขึ้นและโปรตีนถูกทำลาย

เมนู

ช่องว่าง
ภูมิศาสตร์
มนุษย์
เรื่องราว
ชีววิทยา
จิตวิทยา

การโฆษณา

บ้าน

AA เป็นโมโนเมอร์ หน่วยโครงสร้างโมเลกุลโปรตีนที่ประกอบเป็นสายโซ่โพลีเปปไทด์ AAs สามารถพบได้ในสองรูปแบบ steric: แอล-และ ด-.รูปร่างเหล่านี้เป็นกระจกสมมาตร ในนั้น อนุมูล R ด้านมวลขนาดใหญ่และอะตอม H ที่ α-คาร์บอนเปลี่ยนสถานที่ มีเพียงไกลซีนซึ่งมีสายโซ่ข้างประกอบด้วยอะตอม H เท่านั้นที่ไม่มีรูปแบบเหล่านี้ โซ่ข้างประกอบด้วยสารตกค้าง แอล-กรดอะมิโน มีเพียงพวกมันเท่านั้นที่ถูกเข้ารหัสโดยยีน D-residues ไม่ได้ถูกเข้ารหัสในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนเมทริกซ์ แต่ถูกสังเคราะห์โดยเอนไซม์พิเศษ การชดเชย(การเปลี่ยนจาก L- เป็น D-) ในทางปฏิบัติไม่ได้เกิดขึ้นในระหว่างการสังเคราะห์ทางชีวภาพเช่นเดียวกับที่เกิดขึ้นเองในโปรตีน แต่มักเกิดขึ้นระหว่างการสังเคราะห์ทางเคมีของเปปไทด์

โมเลกุลของโปรตีนมีลักษณะพิเศษคือมีความแข็งแรง โควาเลนต์และค่อนข้างอ่อนแอ พันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์. การรวมกันของพันธะโควาเลนต์และไม่ใช่โควาเลนต์ทำให้โมเลกุลโปรตีนมีความแข็งแรงและไดนามิกที่แน่นอนในระหว่างการทำงานของมัน (รูปที่ 1)

ก – ปฏิกิริยาระหว่างไฟฟ้าสถิต b – พันธะไฮโดรเจน; c – ปฏิกิริยาของโซ่ข้างที่ไม่มีขั้วซึ่งเกิดจากการผลักอนุมูลที่ไม่ชอบน้ำเข้าไปในโซน "แห้ง" โดยโมเลกุลของตัวทำละลาย d – พันธะไดซัลไฟด์ (เส้นโค้งคู่บ่งบอกถึงกระดูกสันหลังของพันธะโพลีเปปไทด์)

รูปที่ 1 – ประเภทของพันธะในโมเลกุลโปรตีน (อ้างอิงจาก Filippovich)

โควาเลนต์พันธะในโมเลกุลโปรตีนสามารถมีได้สองประเภท - เปปไทด์และซัลไฟด์ AAs ในสายโซ่โปรตีนเชื่อมต่อถึงกัน เปปไทด์การเชื่อมต่อ กับและ เอ็นอะตอม พันธะเปปไทด์หรือกรดเอไมด์ ( -CO-NH-), เป็น พันธะโควาเลนต์ทั่วไปพันธะเปปไทด์เกิดขึ้นเมื่อกลุ่มคาร์บอกซิลของกรดอะมิโนหนึ่งทำปฏิกิริยากับกลุ่มอะมิโนของอีกกลุ่มหนึ่ง กลุ่มอะมิโนและคาร์บอกซิลอิสระของไดเปปไทด์ที่เกิดขึ้นนั้นสามารถเข้าสู่ปฏิกิริยาโพลีคอนเดนเซชันกับโมเลกุล AA ใหม่ได้อีกครั้งซึ่งก่อตัวเป็นสารประกอบโมเลกุลสูง ดังนั้นด้วยความช่วยเหลือของพันธะเปปไทด์ กรดอะมิโนที่ตกค้างจึงเชื่อมต่อกัน กลายเป็นกระดูกสันหลังปกติของโมเลกุลโปรตีน ซึ่งกลุ่มด้านต่างๆ (R 1 ... R M) ขยายออกไป จำนวนของหน่วยสายโซ่ข้าง (M) ถูกเข้ารหัสโดยยีนและมีช่วงตั้งแต่หลายหมื่นถึงหลายพัน ในระหว่างกระบวนการสังเคราะห์โปรตีน กรดอะมิโนแต่ละตัวจะเชื่อมต่อกันในลำดับเชิงเส้น:

NH-CH-CO-NH-CH-CO- …-NH-CH-CO-

สารประกอบที่เกิดจากการควบแน่นของ AA หลายตัวเรียกว่า เปปไทด์(ได-, ไตร-, เตตราเปปไทด์ ฯลฯ) เปปไทด์ไม่เพียงแต่จะมี AA ที่เป็นโปรตีนเจนิกเท่านั้น แต่ยังมี AA ที่ไม่ใช่โปรตีนอีกด้วย เปปไทด์มีบทบาทสำคัญในฐานะตัวกลางในการเผาผลาญ และหลายชนิดเป็นสารประกอบที่มีฤทธิ์ทางสรีรวิทยามาก เปปไทด์ประกอบด้วยยาปฏิชีวนะบางชนิด (gramicidin, licheniformin), ฮอร์โมน (อินซูลิน, ออกซีทาซิน, วาโซเพรสซิน) และสารพิษ (amanitins) เปปไทด์อาจเป็นสายโซ่โพลีเปปไทด์แบบปิด กล่าวคือ อาจเป็นไซโคลเปปไทด์ และบางชนิดก็มีโครงสร้างแบบไบไซคลิกด้วยซ้ำ ในบรรดาไซโคลเปปไทด์นั้นมีสารพิษสูง (เห็ดมีพิษเห็ดมีพิษ ( อะมานิต้า ลัลลอยด์).

ชื่อของเปปไทด์ถูกกำหนดโดยชื่อของ AA ที่รวมอยู่ในองค์ประกอบของมัน เรียงตามลำดับ โดยเริ่มจากปลายทาง N และส่วนต่อท้ายในชื่อของ AA ทั้งหมด ยกเว้นเทอร์มินัล C ซึ่งมีหมู่ COOH อิสระ (คาร์บอกซิล) จะถูกแทนที่ด้วยคำต่อท้าย -yl ตัวอย่างเช่น ถ้าโมเลกุลอะลานีน 2 โมเลกุลและไกลซีน 1 โมเลกุลมีส่วนร่วมในการก่อตัวของเปปไทด์ 3 ชนิด ไตรเปปไทด์จะเรียกว่าอะลันิลลาลานิลไกลซีนหรืออะลาลากลี กรดอะมิโนมีตัวย่อด้วยสัญลักษณ์สามตัวอักษร (ตารางที่ 1)

ตารางที่ 1 - คำย่อของกรดอะมิโน

มีบทบาทสำคัญในการรักษาเสถียรภาพโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน พันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์ (-S-S-) ซึ่งเกิดขึ้นจากการเกิดออกซิเดชันของกลุ่มซัลไฮดริลของซิสเตอีนที่ตกค้าง พันธะไดซัลไฟด์สามารถเกิดขึ้นระหว่างซิสเทอีนที่ตกค้างของโซ่โพลีเปปไทด์สองเส้นหรือซิสเตอีนสองตัวที่ตกค้างของโซ่โพลีเปปไทด์หนึ่งอันทำให้โครงสร้างบางอย่างของโมเลกุลโปรตีนมีความเสถียร ในการรักษาเสถียรภาพโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน พวกมันมีบทบาทสำคัญ พันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์และ การโต้ตอบซึ่งรวมถึงปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ ไฟฟ้าสถิต ไอออนิก และพันธะไฮโดรเจน พวกมันรองรับโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีนที่อ่อนแอกว่าพันธะเคมีที่ยึดลำดับโมโนเมอร์ (AA) ในสายโซ่โปรตีนมาก

ปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำเกิดขึ้นเมื่อไฮโดรคาร์บอนที่ไม่ชอบน้ำและอนุมูลอะโรมาติกของกรดอะมิโนบางชนิด (อะลานีน วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน ฟีนิลอะลานีน และทริปโตเฟน) มารวมกัน กระบวนการของปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำสามารถแสดงเป็นการเคลื่อนที่ของกลุ่มที่ไม่มีขั้วของโซ่โพลีเปปไทด์ (เมทิล -CH 3, เอทิล -C 2 H 5, ฟีนิล -C 6 H 6) จากน้ำไปยังบริเวณที่ไม่ชอบน้ำที่เกิดขึ้นเนื่องจาก สมาคมของกลุ่มเหล่านี้ จากผลของการเคลื่อนที่นี้ หมู่ที่ไม่มีขั้วจึงปรากฏขึ้นอยู่ใกล้กันภายในโมเลกุล และหมู่ที่ชอบน้ำจะอยู่บนพื้นผิวและสัมผัสกับน้ำ

พันธะไฮโดรเจนเกิดขึ้นระหว่างอะตอมไฮโดรเจนที่ถูกพันธะโควาเลนต์กับอะตอมที่มีอิเล็กตรอนคู่เดียวหรืออะตอมอิเล็กโทรเนกาติวิตีอื่น ในโครงสร้างทางชีววิทยา พันธะไฮโดรเจนมักเกิดขึ้นจากอะตอมไฮโดรเจนที่จับกับออกซิเจนหรือไนโตรเจน พันธะไฮโดรเจนสามารถเกิดขึ้นภายในและระหว่างสายโซ่ได้ พันธะไฮโดรเจนในสายโซ่ทำให้โครงสร้าง α-helical เสถียร และพันธะไฮโดรเจนระหว่างสายโซ่ทำให้โครงสร้าง β-sheet เสถียร

พันธะไอออนิก (เกลือ)พวกมันน่าจะถูกสร้างขึ้นระหว่างหมู่คาร์บอกซิลอิสระที่แยกตัวออก (COO -) ของกรดอะมิโนโมโนอะมิโนไดคาร์บอกซิลิก (กลูตามิกและแอสปาร์ติก) และหมู่อะมิโนอิสระที่ถูกโปรตอน (NH 3 +) ของกรดอะมิโนไดอะมิโน-โมโนคาร์บอกซิลิก พันธะไอออนิกสามารถเป็นแบบภายในและแบบอินเตอร์เชนได้

ระดับการจัดโครงสร้างของโมเลกุลกระรอก. คุณสมบัติเชิงหน้าที่ของโปรตีนถูกกำหนดโดยลำดับของ AA และโครงสร้างเชิงพื้นที่ จากมุมมองนี้ มีสี่ระดับ: โครงสร้างประถมศึกษา มัธยมศึกษา ตติยภูมิ และควอเทอร์นารี

ภายใต้ โครงสร้างหลักเข้าใจองค์ประกอบเชิงคุณภาพและเชิงปริมาณของ AA รวมถึงลำดับการจัดเรียงในสายโซ่โพลีเปปไทด์ของโมเลกุลโปรตีน โมเลกุลโปรตีนสามารถมีสายโพลีเปปไทด์ตั้งแต่หนึ่งสายขึ้นไป เช่น โมเลกุลของเอนไซม์ ไรโบนิวคลีเอสแสดงถึงสายโซ่โพลีเปปไทด์หนึ่งสายซึ่งมีซิสเทอีนตกค้างแปดตัวซึ่งสร้างพันธะไดซัลไฟด์ภายในโมเลกุลสี่พันธะ ฮอร์โมนอินซูลินประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์สองเส้นที่เชื่อมโยงกันด้วยสะพานซัลไฟด์ระหว่างซีสเตอีนที่ตกค้าง

โครงสร้างทุติยภูมิแสดงโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโมเลกุลโปรตีน โครงสร้างรองมีสามประเภท: α-helical, β-pleated และ Collagen helix

มีบทบาทสำคัญในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้างรอง พันธะไฮโดรเจนซึ่งเกิดขึ้นระหว่างอะตอมไฮโดรเจนที่เชื่อมต่อกับอะตอมไนโตรเจนแบบอิเล็กโทรเนกาติวิตีของพันธะเปปไทด์หนึ่งพันธะกับอะตอมออกซิเจนคาร์บอนิลของกรดอะมิโนตัวที่สี่จากนั้นและพวกมันถูกกำกับไปตามแกนของเกลียว การคำนวณพลังงานแสดงให้เห็นว่า α-helix ทางขวามีประสิทธิภาพมากกว่า (รูปที่ 2) ไฟบริลลาร์ α-เคราติน (ขนสัตว์ ผิวหนัง ขน) ประกอบด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์หลายเส้นที่มีโครงสร้าง α-เฮลิคอลทางขวา และก่อตัวเป็นเกลียวซุปเปอร์ที่แข็งแกร่งซึ่งทำหน้าที่ทางกล

รูปที่ 2 – โครงสร้าง α-helical ของโครงสร้างโปรตีน

โครงสร้างรองโปรตีนอีกประเภทหนึ่งเรียกว่า โครงสร้างแผ่นβหรือชั้นจีบ ในรูป รูปที่ 3 แสดงแบบจำลองของโครงสร้างดังกล่าว (ก – มุมมองด้านข้าง, ข – มุมมองด้านบน) จุดในรูปแสดงไฮโดรเจนระหว่างสายโซ่

รูปที่ 3 - โครงร่างแผ่น β ของโครงสร้างโปรตีน

การเชื่อมต่อใหม่ ด้วยการจัดเรียงเชิงพื้นที่นี้ ระบบของชิ้นส่วนที่ขนานและขัดแย้งกันของสายโพลีเปปไทด์ตั้งแต่หนึ่งเส้นขึ้นไปจึงถูกสร้างขึ้น สายโซ่โพลีเปปไทด์ในโครงร่างนั้นยาวจนสุด การพับปรากฏขึ้นเนื่องจากระนาบของพันธะเปปไทด์สองอันที่อยู่ติดกันก่อตัวเป็นมุมหนึ่ง ระบบได้รับความเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนตามขวางระหว่างโซ่ที่ตั้งฉากกับการวางแนวของพันธะโพลีเปปไทด์ ระยะห่างระหว่างโซ่คือ 0.95 นาโนเมตร และคาบของเอกลักษณ์บนโซ่คือ 0.70 นาโนเมตรสำหรับโซ่คู่ขนาน และ 0.65 นาโนเมตรสำหรับโซ่ที่ตรงกันข้าม โครงสร้างนี้เป็นลักษณะของโปรตีนไฟบริลลาร์ (β-เคราติน ไฟโบรอิน ฯลฯ) โดยเฉพาะอย่างยิ่ง β-เคราตินมีลักษณะเฉพาะโดยการจัดเรียงคู่ขนานของสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งทำให้เสถียรยิ่งขึ้นด้วยพันธะ S-S ระหว่างสายโซ่ ในซิลค์ไฟโบรอิน สายโพลีเปปไทด์ที่อยู่ติดกันนั้นตรงกันข้ามกัน

โครงสร้างรองประเภทที่สามคือ เกลียวคอลลาเจน. ประกอบด้วยโซ่เกลียวสามเส้นที่มีรูปร่างคล้ายแท่งซึ่งมีเส้นผ่านศูนย์กลาง 1.5 นาโนเมตรและยาวประมาณ 300 นาโนเมตร โซ่เกลียวหมุนรอบกันและกันและก่อตัวเป็นเกลียวยิ่งยวด ระยะห่างระหว่างสารตกค้าง AK สองตัวตามแกนเกลียวคือ 0.29 นาโนเมตร และมีสารตกค้าง 3.3 ต่อการหมุนของเกลียว เกลียวคอลลาเจนนั้นเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างไฮโดรเจนของกลุ่มเปปไทด์ NH ของ AA ที่ตกค้างของสายโซ่หนึ่งกับออกซิเจนของกลุ่ม CO ของ AA ที่ตกค้างของสายโซ่อีกอัน โครงสร้างนี้ทำให้โปรตีนมีความยืดหยุ่นและแข็งแรงสูง

โครงสร้างระดับอุดมศึกษาโปรตีนส่วนใหญ่ในสถานะดั้งเดิมมีโครงสร้างที่กะทัดรัดมาก ซึ่งถูกกำหนดโดยขนาด รูปร่าง ขั้วของอนุมูล AK รวมถึงลำดับ AK (รูปที่ 4) การก่อตัวของโครงสร้างทรงกลมโดยธรรมชาติเป็นกระบวนการที่มีหลายองค์ประกอบโดยอิงจากปฏิกิริยาที่ไม่ใช่โควาเลนต์ประเภทต่างๆ การเปลี่ยนแปลงของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่กางออกเป็นโมเลกุลขนาดกะทัดรัดนั้นมาพร้อมกับปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำของอนุมูลไฮโดรคาร์บอนของกรดอะมิโนเช่นลิวซีน, ไอโซลิวซีน, ฟีนิลอะลานีน, ทริปโตเฟนซึ่งอยู่ห่างจากกันอย่างเพียงพอในสายโซ่โพลีเปปไทด์ เกือบทั้งหมดไม่มีขั้วหรือ อนุมูลที่ไม่ชอบน้ำ AK เหล่านี้ตั้งอยู่ภายในทรงกลมและรับประกันความเสถียรของโครงสร้าง อนุมูลโพลาร์หรือไอออนิก (โดยเฉพาะกรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก อาร์จินีน และไลซีน) ตั้งอยู่บนพื้นผิวด้านนอกของโมเลกุลและอยู่ในสถานะไฮเดรต ในบริเวณที่สายโซ่โพลีเปปไทด์พับอยู่ สารตกค้างของกรดอะมิโน เช่น โพรลีน ไอโซลิวซีน และซีรีนจะถูกแปลเป็นภาษาท้องถิ่น ซึ่งไม่สามารถสร้างโครงสร้าง α-helical ได้ ดังนั้นจึงมีความสัมพันธ์ใกล้ชิดระหว่างลำดับ AK ในโปรตีนและโครงสร้างของมัน ความแตกต่างในองค์ประกอบของกรดอะมิโนและลำดับของสารตกค้าง AK แต่ละตัวทำให้เกิดจุดที่ไม่เสถียรในท้องถิ่นในสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งความเสถียรของ α-helix ถูกรบกวนและสามารถสร้างส่วนโค้งได้ภายใต้อิทธิพลของโมเลกุลต่างๆ กองกำลัง.

รูปที่ 4 - โครงสร้างระดับอุดมศึกษาของโปรตีน

ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำและไอออนิก, พันธะไฮโดรเจน ฯลฯ มีอิทธิพลอย่างมากต่อกระบวนการก่อตัวของโครงสร้างดั้งเดิมของโปรตีนหรือโครงสร้างตติยภูมิภายใต้อิทธิพลของแรงเหล่านี้โครงสร้างที่เหมาะสมทางอุณหพลศาสตร์ของโมเลกุลโปรตีนและความเสถียรของมันคือ ประสบความสำเร็จ หลังจากเสร็จสิ้นกระบวนการพับของสายโซ่โพลีเปปไทด์ พันธะโควาเลนต์ไดซัลไฟด์มีบทบาทสำคัญในการรักษาเสถียรภาพของโครงสร้าง

ปัจจุบันโครงสร้างตติยภูมิของไมโอโกลบิน, เฮโมโกลบิน, RNase, ไลโซไซม์, ไคโมทริปซิน, คาร์บอกซีเปปติเดสและโปรตีนอื่น ๆ ได้รับการถอดรหัส

ภายใต้ โครงสร้างควอเทอร์นารีหมายถึงวิธีการเฉพาะของการรวมและการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของแต่ละสายโซ่โพลีเปปไทด์ซึ่งประกอบเป็นโมเลกุลเดี่ยวตามหน้าที่ องค์ประกอบและความซับซ้อนของโครงสร้างหลัก รอง และตติยภูมิของหน่วยย่อยอาจแตกต่างกันอย่างมาก ตัวอย่างเช่น โมเลกุลของฮีโมโกลบินประกอบด้วยหน่วยย่อย 4 หน่วย ซึ่งรวมกันเป็นมัลติเมอร์โดยมีน้ำหนักโมเลกุล 60,000-70,000, RNA polymerase จาก อี. โคไลมีห้าหน่วยย่อย และโปรตีนยาสูบโมเสกไวรัสประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เหมือนกันหลายพันหน่วย โดยมีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 17,500 หน่วยต่อหน่วย พันธะไฮโดรเจน ไฟฟ้าสถิต แวนเดอร์วาลส์ และปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำมีส่วนร่วมในการก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารี

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนบางชนิดมีลักษณะพิเศษคือการจัดเรียงหน่วยย่อยทรงกลม (ฮีโมโกลบิน) ในขณะที่โปรตีนอื่นๆ รวมกันเป็นโครงสร้างควอเทอร์นารีเกลียวตามประเภทของสมมาตรของสกรู (ไวรัสโมเสกยาสูบ) โครงสร้างควอเทอร์นารีถูกสร้างขึ้นสำหรับฮีโมโกลบิน, ไวรัสโมเสกยาสูบ, RNA โพลีเมอเรส, แลคเตตดีไฮโดรจีเนส, คาตาเลส, แอสปาร์เตตคาร์บาโมอิเลส ฯลฯ

โปรตีนเป็นสารอินทรีย์ สารประกอบโมเลกุลสูงเหล่านี้มีลักษณะเฉพาะด้วยองค์ประกอบบางอย่าง และเมื่อไฮโดรไลซิสจะแตกตัวเป็นกรดอะมิโน โมเลกุลโปรตีนสามารถมีได้หลายรูปแบบ หลายรูปแบบประกอบด้วยสายโพลีเปปไทด์หลายสาย ข้อมูลเกี่ยวกับโครงสร้างของโปรตีนจะถูกเข้ารหัสใน DNA และกระบวนการสังเคราะห์โมเลกุลโปรตีนเรียกว่าการแปลความหมาย

องค์ประกอบทางเคมีของโปรตีน

โปรตีนโดยเฉลี่ยประกอบด้วย:

คาร์บอน 52%;
ไฮโดรเจน 7%;
ไนโตรเจน 12%;
ออกซิเจน 21%;
กำมะถัน 3%

โมเลกุลโปรตีนเป็นโพลีเมอร์ เพื่อให้เข้าใจโครงสร้างของมัน จำเป็นต้องรู้ว่าโมโนเมอร์ - กรดอะมิโน - คืออะไร

กรดอะมิโน

โดยทั่วไปจะแบ่งออกเป็น 2 ประเภท คือ เกิดขึ้นอย่างต่อเนื่อง และเกิดขึ้นเป็นครั้งคราว ตัวแรกประกอบด้วยเอไมด์อีก 18 และ 2 ตัว: กรดแอสปาร์ติกและกลูตามิก บางครั้งพบเพียงสามกรดเท่านั้น

กรดเหล่านี้สามารถจำแนกได้หลายวิธี: โดยธรรมชาติของโซ่ด้านข้างหรือประจุของอนุมูล พวกมันยังสามารถหารด้วยจำนวนกลุ่ม CN และ COOH

โครงสร้างโปรตีนปฐมภูมิ

ลำดับการสับเปลี่ยนของกรดอะมิโนในสายโซ่โปรตีนจะกำหนดระดับการจัดโครงสร้าง คุณสมบัติ และหน้าที่ในภายหลัง สิ่งหลักระหว่างโมโนเมอร์คือเปปไทด์ มันถูกสร้างขึ้นโดยการแยกไฮโดรเจนออกจากกรดอะมิโนตัวหนึ่งและหมู่ OH จากอีกตัวหนึ่ง

ระดับแรกของการจัดเรียงโมเลกุลโปรตีนคือลำดับของกรดอะมิโนที่อยู่ในนั้น เพียงสายโซ่ที่กำหนดโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีน ประกอบด้วย “โครงกระดูก” ที่มีโครงสร้างสม่ำเสมอ นี่คือลำดับการทำซ้ำ -NH-CH-CO- โซ่ด้านข้างแต่ละเส้นจะแสดงด้วยอนุมูลของกรดอะมิโน (R) คุณสมบัติของพวกมันจะกำหนดองค์ประกอบของโครงสร้างโปรตีน

แม้ว่าโครงสร้างของโมเลกุลโปรตีนจะเหมือนกัน แต่ก็สามารถมีคุณสมบัติที่แตกต่างกันได้เพียงเพราะโมโนเมอร์ของพวกมันมีลำดับที่แตกต่างกันในสายโซ่ ลำดับของกรดอะมิโนในโปรตีนนั้นถูกกำหนดโดยยีนและกำหนดการทำงานทางชีวภาพบางอย่างของโปรตีน ลำดับของโมโนเมอร์ในโมเลกุลที่ทำหน้าที่เดียวกันมักจะคล้ายกันในสปีชีส์ต่างกัน โมเลกุลดังกล่าวมีความเหมือนกันหรือคล้ายกันในองค์กรและทำหน้าที่เหมือนกันในสิ่งมีชีวิตประเภทต่าง ๆ - โปรตีนที่คล้ายคลึงกัน โครงสร้าง คุณสมบัติ และหน้าที่ของโมเลกุลในอนาคตได้ถูกสร้างขึ้นแล้วในขั้นตอนการสังเคราะห์สายโซ่ของกรดอะมิโน

คุณสมบัติทั่วไปบางประการ

มีการศึกษาโครงสร้างของโปรตีนมาเป็นเวลานาน และการวิเคราะห์โครงสร้างปฐมภูมิของพวกมันทำให้สามารถสรุปภาพรวมได้ โปรตีนจำนวนมากขึ้นมีลักษณะพิเศษคือการมีกรดอะมิโนทั้งหมด 20 ชนิด โดยเฉพาะอย่างยิ่งมีไกลซีน อะลานีน กลูตามีนและทริปโตเฟน อาร์จินีน เมไทโอนีน และฮิสทิดีนจำนวนมาก ข้อยกเว้นเพียงอย่างเดียวคือโปรตีนบางกลุ่ม เช่น ฮิสโตน จำเป็นสำหรับบรรจุภัณฑ์ DNA และมีฮิสทิดีนจำนวนมาก

การเคลื่อนไหวของสิ่งมีชีวิตทุกประเภท (การทำงานของกล้ามเนื้อ, การเคลื่อนไหวของโปรโตพลาสซึมในเซลล์, การกะพริบของตาในโปรโตซัว ฯลฯ ) ดำเนินการโดยโปรตีน โครงสร้างของโปรตีนช่วยให้พวกมันเคลื่อนที่และสร้างเส้นใยและวงแหวนได้

ฟังก์ชันการขนส่งคือสารหลายชนิดถูกขนส่งผ่านเยื่อหุ้มเซลล์โดยโปรตีนพาหะชนิดพิเศษ

บทบาทของฮอร์โมนของโพลีเมอร์เหล่านี้ชัดเจนในทันที ฮอร์โมนจำนวนหนึ่งเป็นโปรตีนในโครงสร้าง เช่น อินซูลิน ออกซิโตซิน

ฟังก์ชั่นสำรองถูกกำหนดโดยข้อเท็จจริงที่ว่าโปรตีนสามารถสะสมตัวได้ ตัวอย่างเช่น valgumin ไข่, เคซีนนม, โปรตีนจากเมล็ดพืช - พวกมันเก็บสารอาหารจำนวนมาก

เส้นเอ็น ข้อต่อ กระดูกโครงร่าง และกีบทั้งหมดถูกสร้างขึ้นจากโปรตีน ซึ่งนำเราไปสู่หน้าที่ถัดไป นั่นคือการพยุง

โมเลกุลโปรตีนเป็นตัวรับซึ่งดำเนินการรับรู้แบบเลือกสรรของสารบางชนิด ไกลโคโปรตีนและเลคตินเป็นที่รู้จักโดยเฉพาะในบทบาทนี้

ปัจจัยที่สำคัญที่สุดของภูมิคุ้มกันคือแอนติบอดีและเป็นโปรตีนที่มีต้นกำเนิด ตัวอย่างเช่น กระบวนการแข็งตัวของเลือดขึ้นอยู่กับการเปลี่ยนแปลงของโปรตีนไฟบริโนเจน ผนังด้านในของหลอดอาหารและกระเพาะอาหารเรียงรายไปด้วยชั้นป้องกันของโปรตีนเมือก - ไลซิน สารพิษก็เป็นโปรตีนที่มีต้นกำเนิดเช่นกัน พื้นฐานของผิวหนังที่ปกป้องร่างกายของสัตว์คือคอลลาเจน ฟังก์ชั่นโปรตีนทั้งหมดนี้ช่วยปกป้องได้

ฟังก์ชั่นสุดท้ายคือข้อบังคับ มีโปรตีนที่ควบคุมการทำงานของจีโนม นั่นคือควบคุมการถอดเสียงและการแปล

ไม่ว่าโปรตีนจะมีบทบาทสำคัญเพียงใด นักวิทยาศาสตร์ได้ค้นพบโครงสร้างของโปรตีนเมื่อนานมาแล้ว และตอนนี้พวกเขากำลังค้นพบวิธีใหม่ๆ ในการใช้ความรู้นี้

กระบวนการทั้งหมดในเซลล์ดำเนินการโดยการมีส่วนร่วมของโปรตีน หน้าที่ของมันมีความหลากหลายมาก โปรตีนแต่ละชนิดที่ได้รับในฐานะสสารที่มีโครงสร้างทางเคมีจำเพาะ ทำหน้าที่พิเศษอย่างหนึ่งอย่างใดอย่างหนึ่ง และเฉพาะในบางกรณีเท่านั้นที่ทำหน้าที่ต่างๆ ที่เกี่ยวข้องกัน

ลงมาจากเซลล์จนถึงระดับโมเลกุลเรา เราพบกับหน้าที่หลักของโปรตีนดังต่อไปนี้:

1. ฟังก์ชั่นตัวเร่งปฏิกิริยา (เอนไซม์):ปฏิกิริยาทางชีวเคมีจำนวนมากในสิ่งมีชีวิตเกิดขึ้นภายใต้สภาวะที่ไม่รุนแรงที่อุณหภูมิใกล้ 40°C และค่า pH ใกล้เคียงกับเป็นกลาง ภายใต้เงื่อนไขเหล่านี้ อัตราการเกิดปฏิกิริยาส่วนใหญ่ไม่มีนัยสำคัญ ดังนั้นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพพิเศษจึงเป็นสิ่งจำเป็นสำหรับการดำเนินการที่ยอมรับได้ - เอนไซม์แม้แต่ปฏิกิริยาง่ายๆ เช่น การขาดน้ำของกรดคาร์บอนิก:

CO 2 + H 2 O HCO 3 - + H +

เร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์ คาร์บอนิกแอนไฮเดรสโดยทั่วไป ปฏิกิริยาทั้งหมด ยกเว้นปฏิกิริยาโฟโตไลซิสของน้ำ 2H 2 O®4H + + 4e - + O 2 จะถูกเร่งด้วยเอนไซม์ในสิ่งมีชีวิต ตามกฎแล้วเอนไซม์มีทั้งโปรตีนหรือสารเชิงซ้อนของโปรตีนบางชนิดด้วย ปัจจัยร่วม– ไอออนของโลหะหรือโมเลกุลอินทรีย์พิเศษ เอนไซม์มีความสามารถในการออกฤทธิ์สูงและบางครั้งก็มีเอกลักษณ์เฉพาะตัว ตัวอย่างเช่น เอนไซม์ที่กระตุ้นการเติมกรดอะมิโนไปยัง t-RNA ที่เกี่ยวข้องในระหว่างการสังเคราะห์โปรตีนจะเร่งปฏิกิริยาการเติมกรด L-อะมิโนเท่านั้น และไม่เร่งปฏิกิริยาการเติมกรด D-อะมิโน

2. ฟังก์ชั่นการขนส่งของโปรตีนโปรตีนทำหน้าที่กักเก็บและขนส่งออกซิเจน (ฮีโมโกลบิน, เฮโมไซยานิน) ฟังก์ชันนี้คล้ายกับเอนไซม์ แต่จะแตกต่างจากฟังก์ชันนี้เพราะว่า O 2 ไม่เกิดการเปลี่ยนแปลง

สารจำนวนมากจะต้องเข้าสู่เซลล์โดยจัดหาวัสดุก่อสร้างและพลังงาน ในเวลาเดียวกัน เยื่อชีวภาพทั้งหมดถูกสร้างขึ้นตามหลักการเดียว นั่นคือชั้นไขมันสองชั้นซึ่งมีโปรตีนต่างๆ แช่อยู่ โดยบริเวณที่ชอบน้ำของโมเลกุลขนาดใหญ่จะกระจุกตัวอยู่ที่พื้นผิวของเยื่อหุ้ม และ "หาง" ที่ไม่ชอบน้ำใน ความหนาของเมมเบรน โครงสร้างนี้ไม่สามารถเจาะเข้าไปในส่วนประกอบที่สำคัญ เช่น น้ำตาล กรดอะมิโน และไอออนของโลหะอัลคาไลได้ การแทรกซึมเข้าไปในเซลล์จะดำเนินการโดยใช้โปรตีนขนส่งพิเศษที่ฝังอยู่ในเยื่อหุ้มเซลล์

3. ฟังก์ชั่นด้านกฎระเบียบ- โพลีเปปไทด์น้ำหนักโมเลกุลต่ำ (อินซูลิน, ออกซิโตซิน) ฮอร์โมนกระตุ้นการทำงานในเซลล์ของเนื้อเยื่อและอวัยวะอื่น ๆ

4. ฟังก์ชั่นภูมิคุ้มกันป้องกันระบบภูมิคุ้มกันมีความสามารถในการตอบสนองต่อการปรากฏตัวของอนุภาคแปลกปลอมโดยการผลิตลิมโฟไซต์จำนวนมากที่สามารถทำลายอนุภาคเหล่านี้โดยเฉพาะซึ่งอาจเป็นเซลล์แปลกปลอม เช่น แบคทีเรียที่ทำให้เกิดโรค เซลล์มะเร็ง อนุภาคซูปราโมเลคิวลาร์ เช่น ไวรัส โมเลกุลขนาดใหญ่ รวมถึงโปรตีนจากต่างประเทศ หนึ่งในกลุ่มของเซลล์เม็ดเลือดขาว - บีลิมโฟไซต์ผลิตโปรตีนชนิดพิเศษที่ถูกปล่อยออกสู่ระบบไหลเวียนโลหิตที่จดจำอนุภาคแปลกปลอมก่อตัวเป็นสารเชิงซ้อนที่มีความจำเพาะสูงในขั้นตอนการทำลายล้างนี้ โปรตีนเหล่านี้ได้แก่ อิมมูโนโกลบูลินสิ่งมีชีวิตที่สูงขึ้น ปกป้องพวกมันจากไบโอโพลีเมอร์แปลกปลอมเนื่องจากโครงสร้างเฉพาะของพวกมัน (กลุ่มฟังก์ชัน)

5.หน้าที่ของการจัดเก็บ การส่งสัญญาณทางเคมี และไฟฟ้า

6. ฟังก์ชั่นโครงสร้างนอกจากโปรตีนที่ทำหน้าที่ละเอียดอ่อนและมีความเชี่ยวชาญสูงแล้ว ยังมีโปรตีนที่มีความสำคัญทางโครงสร้างเป็นหลักอีกด้วย พวกมันให้ความแข็งแรงเชิงกลและคุณสมบัติเชิงกลอื่น ๆ ของเนื้อเยื่อแต่ละส่วนของสิ่งมีชีวิต ก่อนอื่นนี้ คอลลาเจน- องค์ประกอบโปรตีนหลักของเมทริกซ์นอกเซลล์ของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม คอลลาเจนคิดเป็น 25% ของมวลโปรตีนทั้งหมด ในเนื้อเยื่อยืดหยุ่น เช่น ผิวหนัง ผนังหลอดเลือด ปอด นอกเหนือจากคอลลาเจนแล้ว เมทริกซ์นอกเซลล์ยังมีโปรตีนอีกด้วย อีลาสตินสามารถยืดออกได้ค่อนข้างกว้างและกลับคืนสู่สภาพเดิมได้

อีกตัวอย่างหนึ่งของโปรตีนที่มีโครงสร้างก็คือ ไฟโบรอินไหมที่หนอนไหมหลั่งออกมาระหว่างการก่อตัวของดักแด้และเป็นส่วนประกอบหลักของเส้นไหม

7. โปรตีนมอเตอร์การหดตัวของกล้ามเนื้อเป็นกระบวนการที่พลังงานเคมีที่เก็บอยู่ในรูปของพันธะไพโรฟอสเฟตพลังงานสูงในโมเลกุล ATP จะถูกแปลงเป็นงานเชิงกล ผู้เข้าร่วมโดยตรงในกระบวนการหดตัวคือโปรตีนสองชนิด - แอกตินและไมโอซิน

8. ฟังก์ชั่นตัวรับสิ่งสำคัญอย่างยิ่งโดยเฉพาะอย่างยิ่งสำหรับการทำงานของสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์คือ โปรตีนตัวรับฝังอยู่ในพลาสมาเมมเบรนของเซลล์ และทำหน้าที่รับรู้และแปลงสัญญาณต่างๆ ที่เข้าสู่เซลล์ ทั้งจากสิ่งแวดล้อมและจากเซลล์อื่นๆ มีการศึกษามากที่สุดคือ ตัวรับอะซิติลโคลีนซึ่งอยู่บนเยื่อหุ้มเซลล์ในจุดสัมผัสของอินเตอร์นิวรอนจำนวนหนึ่ง รวมทั้งในเปลือกสมอง และที่รอยต่อของประสาทและกล้ามเนื้อ โปรตีนเหล่านี้มีปฏิกิริยากับอะเซทิลโคลีนโดยเฉพาะและตอบสนองโดยการส่งสัญญาณเข้าไปในเซลล์ หลังจากได้รับและแปลสัญญาณแล้วจะต้องถอดสารสื่อประสาทออกเพื่อเตรียมเซลล์ให้รับสัญญาณต่อไป

9. สารพิษ:สิ่งมีชีวิตจำนวนหนึ่งผลิตสารพิษสูง (สารพิษ) เพื่อป้องกันศัตรูที่อาจเกิดขึ้น ส่วนใหญ่เป็นโปรตีน แต่ก็มีโมเลกุลอินทรีย์โมเลกุลต่ำที่ซับซ้อนอยู่ด้วย ตัวอย่างของสารดังกล่าวคือจุดเริ่มต้นที่เป็นพิษของเห็ดมีพิษ - อะมานิติน:สารประกอบนี้ขัดขวางการสังเคราะห์ mRNA ของยูคาริโอตโดยเฉพาะ สำหรับมนุษย์ ปริมาณสารพิษที่ทำให้ถึงตายคือปริมาณสารพิษนี้เพียงไม่กี่มิลลิกรัม

โครงสร้างหลักและรองของโปรตีนโปรตีนไม่ใช่สิ่งที่คงที่ เหล่านี้เป็นโครงสร้างที่สามารถเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างบางอย่างในกระบวนการทำงานทางชีวภาพ การวิเคราะห์โครงสร้างดำเนินการตามระดับต่างๆ ของการจัดระเบียบของโมเลกุลโปรตีน ย้อนกลับไปในปี 1959 K. Linderström-Lang ได้ระบุการจัดโครงสร้างของโปรตีนสี่ระดับ ได้แก่ โครงสร้างหลัก ทุติยภูมิ ตติยภูมิ และควอเทอร์นารี ต่อมา จากการเปรียบเทียบข้อมูลจากการวิเคราะห์การเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ การวัดความร้อน และวิธีการอื่นๆ ได้มีการระบุการจัดองค์กรอีกสองระดับ ได้แก่ โครงสร้างระดับมัธยมศึกษาตอนต้นและโดเมนโปรตีน

ลำดับกรดอะมิโนเรียกว่าโครงสร้างปฐมภูมิของโปรตีน การศึกษาการจัดเรียงกรดอะมิโนในโปรตีนถือเป็นขั้นตอนสำคัญในการศึกษาโครงสร้างโปรตีน ปัจจุบัน การวิเคราะห์นี้ดำเนินการโดยอัตโนมัติโดยใช้อุปกรณ์เซคเนเตอร์ ในช่วงไม่กี่ปีที่ผ่านมา ได้มีการใช้วิธีการใหม่ในการกำหนดลำดับกรดอะมิโน ชิ้นส่วน DNA ที่มียีนโครงสร้างของโปรตีนที่กำหนดจะถูกแยกออก ลำดับนิวคลีโอไทด์จะถูกถอดรหัสและแปลตามรหัสพันธุกรรมเป็นลำดับกรดอะมิโน โครงสร้างปฐมภูมิคือการแสดงโมเลกุลโปรตีนในมิติเดียว ความรู้เกี่ยวกับโครงสร้างหลักใช้ในการทำนายโครงสร้างรองและตติยภูมิของโปรตีน การใช้ลำดับกรดอะมิโนและแผนที่ผลึกศาสตร์ของความหนาแน่นของอิเล็กตรอนพร้อมกัน ทำให้สามารถสร้างการจัดเรียงเชิงพื้นที่ของกลุ่มอะตอมทั้งหมดในโปรตีนได้

ในสายโซ่โพลีเปปไทด์ หมู่เปปไทด์จะแบนและแข็ง สายโซ่โพลีเปปไทด์สามารถแสดงเป็นลำดับของระนาบที่คล้ายกัน (กลุ่มเปปไทด์) ที่เชื่อมต่อถึงกันด้วยพันธะเดี่ยว การหมุนเวียนรอบๆ พันธบัตรเหล่านี้ไม่ได้ฟรีโดยสมบูรณ์เนื่องจากมีข้อจำกัดแบบปลอดเชื้อ มุมการหมุนรอบพันธะ C – C a เขียนแทนด้วย ψ และมุมการหมุนรอบพันธะ N – C a แสดงว่า φ G. Ramachandran คำนวณสถานะโครงสร้างของสายโซ่โพลีเปปไทด์โดยใช้คอมพิวเตอร์และกำหนดช่วงของค่าที่เป็นไปได้ของ ψ และ (กราฟ Ramachandran หรือแผนที่โครงสร้าง) ในแผนที่เชิงโครงสร้างค่าของมุม ψ และ φ ในโปรตีนไม่ได้เกิดขึ้นโดยพลการ โดยถูกจำกัดไว้อย่างชัดเจนในพื้นที่เฉพาะซึ่งบ่งชี้ถึงการมีอยู่ของโครงสร้างในจำนวนที่จำกัดของสายโซ่โพลีเปปไทด์

โครงสร้างรองของโปรตีนเป็นที่เข้าใจกันว่าเป็นการจัดเรียงตามลำดับของสายโซ่โพลีเปปไทด์ ซึ่งมีความเสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนระหว่างกัน กลุ่มเปปไทด์ เมื่อพิจารณาถึงระดับโครงสร้างนี้ เราจะพูดถึงโครงสร้างเฉพาะส่วนของสายโซ่โพลีเปปไทด์ โครงสร้างรองที่นิยมใช้กันมากที่สุดและมีพลังมากที่สุดคือสิ่งที่ถูกต้อง α– เกลียวซึ่งถูกตั้งสมมติฐานครั้งแรกโดย L. Pauling และ R. Corey (1951) ลักษณะที่สำคัญที่สุด α– ส่วนที่เป็นเกลียว: 1) จำนวนกรดอะมิโนที่ตกค้างต่อขั้นตอนของส่วนเกลียวคือ 3.6; 2) ระยะพิทช์เกลียว d = 0.54 นาโนเมตร; 3) การแปลต่อสารตกค้างตามเกลียว Δd = 0.15 นาโนเมตร; 4) รัศมี α– เกลียว ร= 0.23 นาโนเมตร; 5) พันธะไฮโดรเจน (ขนานกับแกนเกลียว) เกิดขึ้นระหว่างกลุ่มเปปไทด์ที่หนึ่งและสี่ทุกกลุ่ม 6) สำหรับ α– เกลียว φ = -57° และ ψ = -47° เท่าที่เห็นจากภาคตัดขวาง α– เกลียวเลื่อนไปทางขวา 60° ในแต่ละรอบ จากการเปลี่ยนแปลงดังกล่าว หลังจากการปฏิวัติ 10 รอบเท่านั้น กลุ่มเปปไทด์ที่ 1 จะตรงกับกลุ่มเปปไทด์ที่ 36 ทุกประการ

โครงสร้างทุติยภูมิของโมเลกุลโปรตีนเป็นแบบขนานและแผ่นจีบ β ขนานกัน (หรือโครงสร้าง β) บนแผนที่โครงสร้างของรามจันทรันสำหรับแผ่น β ที่มีสายโซ่ต้านขนาน φ = -139° และ ψ = +135° สำหรับชั้น β ที่มีเส้นขนาน โซ่ φ = - 119° และ ψ = +113° ส่วนใหญ่ พวกมันมีสายโพลีเปปไทด์ไม่เกินหกสายที่เสถียรด้วยพันธะไฮโดรเจนและมีกรดอะมิโนหกตัวตกค้างตามความยาวของแต่ละสาย ขนาดของแผ่นงานดังกล่าวคือ: ความกว้าง t = 2.5 นาโนเมตร, ความยาว l = 2.0 นาโนเมตร แผ่นพับส่วนใหญ่จะม้วนเป็นรูปทรง การบิดจะตั้งฉากกับโซ่ยาว

ระดับถัดไปของการจัดระเบียบโมเลกุลโปรตีนคือโครงสร้างระดับมัธยมศึกษาตอนต้น ตัวอย่างของโครงสร้างดังกล่าวคือโครงสร้างเหนือชั้น มีสอง α– เอนริเก้ (ใน tropomyosin, meromyosin แสง, paramyosin) หรือสาม α -เอนริเก้ (ในไฟบริโนเจน) บิดเบี้ยวสัมพันธ์กัน สนามซูเปอร์คอยล์ในเมโรไมโอซินแบบเบาคือ α= 18.6 น. จากตัวอย่างของ tropomyosin ที่มีลำดับกรดอะมิโนที่ทราบ สรุปได้ว่า superhelix นั้นเสถียรโดยปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำระหว่างบุคคล α -เกลียว

โครงสร้างลูกโซ่ปฐมภูมิและการสร้างโปรตีนโกลบูล

ปัญหาที่สำคัญที่สุดอย่างหนึ่งในฟิสิกส์ของโปรตีนคือปัญหาของความสัมพันธ์ระหว่างโครงสร้างปฐมภูมิของสายโซ่โพลีเปปไทด์กับโครงสร้างเชิงพื้นที่ของทรงกลม โครงสร้างเชิงพื้นที่ดั้งเดิมของโมเลกุลขนาดใหญ่นั้นมีการทำงานทางชีวภาพ และโครงสร้างหลักนั้นมีการเข้ารหัสทางพันธุกรรม และเหตุใดโมเลกุลโปรตีนจึงก่อตัวเป็นทรงกลมหรืออีกนัยหนึ่งเหตุใดโปรตีนจึงสามารถประกอบตัวเองได้และโปรตีนในสถานะนี้สามารถทำหน้าที่ของมันได้แล้ว? ดังที่ Guzzo ค้นพบ การจัดเรียงกรดอะมิโนโดยเฉพาะมีความสำคัญต่อโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีน มีกรดอะมิโน "ที่ไม่ใช่เกลียว" ที่ไม่สามารถก่อตัวเป็นเกลียวได้ และกรดอะมิโน "ขดลวด" ที่สามารถโค้งงอได้ (asp, cis, tyr, ser) การบิดและการจัดเรียงของโมเลกุลขึ้นอยู่กับสิ่งนี้ และกรดอะมิโนไกลซีนก็มีความสำคัญอย่างยิ่งต่อการสร้างโครงสร้างเชิงพื้นที่ของโปรตีน - มันเหมือนกับข้อต่อสากลที่สามารถครอบครองตำแหน่งได้หลากหลาย

ในปัจจุบันมีการสันนิษฐานว่าการจัดองค์กรด้วยตนเองของโปรตีนโกลบูลไม่ได้เป็นผลมาจากกระบวนการที่กำหนดทิศทางบางอย่าง นักวิจัยหลายคนเชื่อว่าโปรแกรมสำหรับการจัดระเบียบตนเองโดยปราศจากข้อผิดพลาดนั้นได้รับการเข้ารหัสในโครงสร้างหลักนั่นเอง การจัดระเบียบตนเอง เกิดขึ้นเป็นระยะ ๆ เพื่อให้ในแต่ละขั้นตอนต่อ ๆ มาจะมีการสร้างโครงสร้างที่ซับซ้อนและเสถียรมากขึ้น

โครงสร้างปกติของโซ่โพลีเปปไทด์ทำให้เสถียรโดยพันธะไฮโดรเจน ( α และ β - รูปแบบ) จะเสถียรภายใต้เงื่อนไขบางประการเท่านั้น การเปลี่ยนแปลงของอุณหภูมิ pH และตัวทำละลายของตัวกลางทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงทางโครงสร้าง American Doty พบว่าการเปลี่ยนผ่านของเกลียว-คอยล์เกิดขึ้นในเวลาอันสั้นมาก การเปลี่ยนแปลงนี้มีลักษณะเฉพาะคือการเปลี่ยนแปลงของความหนืด การกระเจิงของแสง ฯลฯ ความรวดเร็วของการเปลี่ยนแปลงบ่งบอกถึงลักษณะความร่วมมือ เช่น แต่ละลิงก์ของโมเลกุลขนาดใหญ่อยู่ในสถานะคงที่ด้วยความช่วยเหลือของพันธะไฮโดรเจน ภายใต้อิทธิพลของปัจจัยภายนอก บรรจุภัณฑ์ของโมเลกุลจะเปลี่ยนไปเช่น โครงสร้าง

ตามที่นักวิทยาศาสตร์ Ptitsin ในระยะแรกนิวเคลียสที่ผันผวน (เปลี่ยนแปลงไม่เสถียร) ของส่วนขดลวดที่มีโครงสร้างยาว (ตำแหน่งภาพ) จะเกิดขึ้นในสายโซ่โปรตีนที่กางออก ในระยะที่สอง เอ็มบริโอหนึ่งคู่หรือมากกว่าจะรวมตัวกัน กลายเป็นศูนย์กลางของการจัดระเบียบของโครงสร้างระดับตติยภูมิ ในขั้นตอนที่สาม ศูนย์กลางจะขยายใหญ่ขึ้นเนื่องจากการแนบกับส่วนที่อยู่ติดกันของโซ่

และในขั้นตอนสุดท้ายที่สี่ โครงสร้างที่กะทัดรัดของทรงกลมจะเกิดขึ้นจากการเติบโตหรือการรวมกันของศูนย์กลางหลายแห่ง

โดเมนโปรตีนและโครงสร้างตติยภูมิ

โครงสร้างระดับตติยภูมิของโปรตีนเป็นรูปแบบการพับและการพับของสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่มีความเสถียรทางอุณหพลศาสตร์มากที่สุด คำถามเกิดขึ้นว่าการพับโปรตีนเกิดขึ้นได้อย่างไร ข้อมูลมิติเดียวที่ฝังอยู่ในลำดับกรดอะมิโนถูกรับรู้เป็นข้อมูลเชิงพื้นที่ได้อย่างไร การทดลองเกี่ยวกับการสูญเสียสภาพโปรตีนและการเปลี่ยนสภาพใหม่แสดงให้เห็นว่ากระบวนการทำลายและการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิที่มีขนาดกะทัดรัดเกิดขึ้นค่อนข้างเร็ว: staphylococcal nuclease จะพับตัวใหม่ใน 1 วินาที

แบบจำลองนิวเคลียสใช้เพื่ออธิบายกระบวนการแข็งตัวของเลือด แบบจำลองนี้สันนิษฐานว่าส่วนสั้น ๆ ของสายโซ่โพลีเปปไทด์จะพับตัวแยกจากกันอย่างรวดเร็วมาก และในขั้นตอนที่สองพวกมันจะเข้ามาใกล้กันมากขึ้น ก่อให้เกิดโครงสร้างสามมิติขนาดกะทัดรัด ส่วนโปรตีนเกิดขึ้น α -helices และ β-แผ่นด้วยความเร็วสูง ได้มีการทดลองแสดงแล้วว่า การเปลี่ยนขดเกลียวเกิดขึ้นในช่วงเวลา 10 -6 ถึง 10 -8 วินาที

เมื่อเร็ว ๆ นี้ มีการระบุโครงสร้างโครงสร้างที่สำคัญอีกระดับหนึ่งในโปรตีน การวิเคราะห์แผนที่ความหนาแน่นของอิเล็กตรอนของโปรตีนที่มีน้ำหนักโมเลกุลมากกว่า 20,000 แสดงให้เห็นว่าโปรตีนประกอบด้วยบริเวณทรงกลมหลายแห่งที่เชื่อมต่อกันอย่างอ่อน พื้นที่เหล่านี้เรียกว่าโดเมน แต่ละโดเมนมักจะสามารถแยกได้จากโปรตีนโดยใช้เอนไซม์โปรตีโอไลติกโดยไม่สูญเสียคุณสมบัติเชิงหน้าที่ โดเมนถูกกำหนดให้เป็นบริเวณของสายโพลีเปปไทด์หนึ่งสายที่มีอยู่ในปริมาตรขนาดกะทัดรัด เหล่านี้คือส่วนของโซ่ที่ขดตัวและ แตกตัวเป็นโปรตีนโดยไม่แยกจากกัน

โดเมนสามารถดูได้ว่าเป็นหน่วยโครงสร้างที่ค่อนข้างเป็นอิสระ การใช้การสแกนไมโครแคลอรีเมทรี Privalov แสดงให้เห็นว่ามีโปรตีนเชิงซ้อนของแต่ละบล็อกสหกรณ์ ซึ่งมีลักษณะเฉพาะด้วยการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างอย่างกะทันหันในระหว่างการสูญเสียสภาพจากความร้อน มันกลับกลายเป็นว่า ในหลายกรณี โปรตีนที่ให้ความร่วมมือดังกล่าวเข้ากันได้ดีกับชิ้นส่วนโปรตีโอไลติกที่แยกได้ของโปรตีน ทำให้สามารถระบุบล็อคความร่วมมือกับโดเมนโปรตีนได้ บ่อยครั้งที่ชิ้นส่วนโปรตีโอไลติกที่แยกได้มีคุณสมบัติทางโครงสร้างคล้ายกับบล็อกสหกรณ์เช่น อุณหภูมิหลอมละลายและเอนทาลปีของการเปลี่ยนแปลงเกิดขึ้นพร้อมกัน และยังรักษาลักษณะการทำงานของโปรตีนพื้นเมืองไว้ด้วย โดเมนเชื่อมโยงกันด้วยพันธะเปปไทด์จำนวนจำกัด ซึ่งสามารถถูกทำลายได้ง่ายด้วยเอนไซม์โปรตีโอไลติก

ปัจจุบัน การใช้กล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบสแกนไมโครแคลอรีเมทรีและความแตกแยกของโปรตีโอไลติก โครงสร้างโดเมนในโปรตีนโมเลกุลสูง เช่น อิมมูโนโกลบูลิน ไมโอซิน ไฟบริโนเจน ฯลฯ ได้ถูกสร้างขึ้น

โดเมนอาจแสดงถึงการก่อตัวระดับกลางที่สำคัญในกระบวนการพับโครงสร้างโปรตีนตามธรรมชาติ โปรตีนที่ประกอบด้วยโดเมนควรมีโครงสร้างที่ยืดหยุ่นมากกว่าโปรตีนซึ่งมีส่วนต่างๆ อยู่รวมกัน เห็นได้ชัดว่า , การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างแบบพลิกกลับได้ซึ่งส่งผลต่อการทำงานของเอนไซม์นั้นสัมพันธ์กับการจัดเรียงระหว่างโดเมนใหม่โดยไม่เปลี่ยนความเสถียรทางโครงสร้างของโดเมนเอง

สมมติฐานทรงกลมหลอมเหลววิธีหนึ่งในการศึกษาการพับของสายโซ่โพลีเปปไทด์ให้เป็นโครงสร้างสามมิติคือการเสียสภาพและการเปลี่ยนสภาพใหม่ของโมเลกุลโปรตีนในภายหลัง

การทดลองของ K. Anfinsen กับไรโบนิวคลีเอสแสดงให้เห็นอย่างชัดเจนถึงความเป็นไปได้ในการประกอบโครงสร้างเชิงพื้นที่ที่ถูกรบกวนอันเป็นผลมาจากการสูญเสียสภาพธรรมชาติ

ในกรณีนี้ การฟื้นฟูโครงสร้างดั้งเดิมไม่จำเป็นต้องมีโครงสร้างเพิ่มเติมใดๆ การพับสายโซ่โพลีเปปไทด์ในรูปแบบใดที่เป็นไปได้มากที่สุด หนึ่งในสมมติฐานทั่วไปสำหรับการจัดองค์กรโปรตีนด้วยตนเองคือสมมติฐานทรงกลมหลอมเหลว ภายในแนวคิดนี้ การประกอบโปรตีนด้วยตัวเองหลายขั้นตอนมีความโดดเด่น

1. ในสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่กางออกด้วยความช่วยเหลือของพันธะไฮโดรเจนและปฏิกิริยาที่ไม่ชอบน้ำ แต่ละส่วนของโครงสร้างทุติยภูมิจะถูกสร้างขึ้น ซึ่งทำหน้าที่เป็นเมล็ดพันธุ์สำหรับการก่อตัวของโครงสร้างทุติยภูมิและทุติยภูมิที่สมบูรณ์

2. เมื่อจำนวนของส่วนเหล่านี้ถึงค่าเกณฑ์ที่กำหนด จะเกิดการเปลี่ยนทิศทางของอนุมูลด้านข้าง และสายโซ่โพลีเปปไทด์จะเปลี่ยนเป็นรูปแบบใหม่ที่กะทัดรัดยิ่งขึ้น และจำนวนของพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์จะเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ คุณลักษณะเฉพาะของขั้นตอนนี้คือการก่อตัวของการสัมผัสเฉพาะระหว่างอะตอมซึ่งอยู่ที่ส่วนที่ห่างไกลของสายโซ่โพลีเปปไทด์ แต่ถูกนำมาใกล้กันมากขึ้นอันเป็นผลมาจากการก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิ

3. ในขั้นตอนสุดท้าย โครงสร้างดั้งเดิมของโมเลกุลโปรตีนจะเกิดขึ้น ซึ่งเกี่ยวข้องกับการปิดพันธะไดซัลไฟด์และการรักษาเสถียรภาพขั้นสุดท้ายของโครงสร้างโปรตีน การรวมกลุ่มแบบไม่จำเพาะของสายโพลีเปปไทด์ที่พับบางส่วนก็เป็นไปได้เช่นกัน ซึ่งสามารถจำแนกได้ว่าเป็นข้อผิดพลาดในการสร้างโปรตีนตามธรรมชาติ สายโพลีเปปไทด์พับบางส่วน (ระยะ 2) เรียกว่ากลมหลอมเหลวและเวที 3 คือการสร้างโปรตีนที่โตเต็มที่ช้าที่สุด

เซลล์ประกอบด้วยโปรตีนที่ไม่ใช้งานเชิงเร่งปฏิกิริยาจำนวนหนึ่ง ซึ่งมีส่วนสำคัญต่อการก่อตัวของโครงสร้างโปรตีนเชิงพื้นที่ สิ่งเหล่านี้เรียกว่า chapirones และ chapironins หนึ่งในผู้ค้นพบโมเลกุลชาปิรอน แอล. เอลลิส เรียกพวกมันว่าคลาสเชิงฟังก์ชันของตระกูลโปรตีนที่ไม่เกี่ยวข้องกัน ซึ่งช่วยในการประกอบโครงสร้างที่ไม่ใช่โควาเลนต์ที่ถูกต้องของโครงสร้างที่ประกอบด้วยโพลีเปปไทด์อื่นๆ ในร่างกาย แต่ไม่ได้เป็นส่วนหนึ่งของโครงสร้างที่ประกอบกันและไม่ได้ มีส่วนร่วมในการดำเนินการตามหน้าที่ทางสรีรวิทยาตามปกติ

ชาปิโรนช่วยในการประกอบโครงสร้างโปรตีนสามมิติที่ถูกต้องโดยการสร้างสารเชิงซ้อนที่ไม่ใช่โควาเลนต์ที่ผันกลับได้ด้วยสายโซ่โพลีเปปไทด์ที่พับบางส่วน ขณะเดียวกันก็ยับยั้งพันธะที่ผิดรูปแบบไปพร้อมๆ กัน ซึ่งนำไปสู่การก่อตัวของโครงสร้างโปรตีนที่ไม่ใช้งานตามหน้าที่ รายการลักษณะการทำงานของ chapirones รวมถึงการป้องกันทรงกลมที่หลอมละลายจากการรวมตัวตลอดจนการถ่ายโอนโปรตีนที่สังเคราะห์ใหม่ไปยังตำแหน่งเซลล์ต่างๆ Chapirones เป็นโปรตีนช็อตความร้อนเป็นส่วนใหญ่ ซึ่งการสังเคราะห์จะเพิ่มขึ้นอย่างรวดเร็วภายใต้การสัมผัสอุณหภูมิที่ตึงเครียด ครอบครัวของโปรตีนเหล่านี้พบได้ในเซลล์จุลินทรีย์ พืช และสัตว์ การจำแนกประเภทของคาปิโรนขึ้นอยู่กับน้ำหนักโมเลกุล ซึ่งแตกต่างกันไปตั้งแต่ 10 ถึง 90 kDa โดยพื้นฐานแล้วหน้าที่ของ chapirones และ chapironins แตกต่างกันแม้ว่าทั้งคู่จะเป็นโปรตีนที่ช่วยในการสร้างโครงสร้างสามมิติของโปรตีนก็ตาม ชาปิโรนินจะรักษาสายโพลีเปปไทด์ที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ให้อยู่ในสถานะกางออก เพื่อป้องกันไม่ให้พับเป็นรูปแบบที่แตกต่างจากสายโซ่ตามธรรมชาติ และชาปิโรนินจะทำให้เกิดเงื่อนไขสำหรับการสร้างโครงสร้างโปรตีนดั้งเดิมที่ถูกต้องเพียงโครงสร้างเดียวเท่านั้น

โครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน

การก่อตัวของมวลรวมที่ก่อตัวอย่างวุ่นวายเป็นข้อผิดพลาดที่นำไปสู่การปรากฏตัวของโปรตีนที่ไม่ใช้งานตามหน้าที่ ดังนั้น เซลล์จึงมีกลไกในการย่อยสลายอย่างรวดเร็วและสลายตัวเป็นกรดอะมิโนแต่ละตัว อย่างไรก็ตาม ในธรรมชาติมีมวลรวมที่กำหนดทางพันธุกรรมจำนวนมากซึ่งรวมถึงสายโพลีเปปไทด์หลายสายที่ก่อตัวเป็นโมเลกุลขนาดใหญ่ของโปรตีน โครงสร้างควอเทอร์นารีหมายถึงหน่วยย่อยเชิงพื้นที่ตั้งแต่สองหน่วยขึ้นไปที่เชื่อมโยงถึงกัน เห็นได้ชัดว่าเกี่ยวกับโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีนนั้นถูกต้องมากกว่าที่จะไม่พูดถึงมวลรวม แต่เกี่ยวกับกลุ่มของทรงกลม เมื่อพิจารณาลักษณะโครงสร้างควอเทอร์นารีของโปรตีน ควรแยก pseudovariants ออก ดังนั้นอินซูลินฮอร์โมนโปรตีนจึงประกอบด้วยสายพอลิเพปไทด์สองสาย แต่จะไม่ได้กลมเต็ม แต่เกิดขึ้นจากการสลายโปรตีนที่จำกัดของสายพอลิเพปไทด์เดี่ยว คอมเพล็กซ์มัลติเอนไซม์ไม่ใช่โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีที่แท้จริง เป็นโครงสร้างโมเลกุลขนาดใหญ่ทั่วไป ในระหว่างการก่อตัวของโครงสร้างควอเทอร์นารี หน่วยย่อยแต่ละหน่วยจะมีปฏิกิริยาต่อกันโดยเฉพาะผ่านพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ โดยหลักๆ คือไฮโดรเจนและไฮโดรโฟบิก ข้อเท็จจริงที่สำคัญมากก็คือพื้นผิวสัมผัสของหน่วยย่อยที่มีการโต้ตอบนั้นเสริมซึ่งกันและกัน ในบริเวณที่สัมผัสกันจะมีกลุ่มที่ไม่ชอบน้ำซึ่งเรียกว่า "จุดเหนียว"

การวางแนวร่วมกันของอะตอมของอิเลคโตรเนกาติตีซึ่งอำนวยความสะดวกโดยการมีไซต์เสริมนั้นก่อให้เกิดพันธะไฮโดรเจนจำนวนมาก สิ่งนี้ทำให้มั่นใจได้ถึงการดำเนินการตามผลความร่วมมือและความเสถียรของโมเลกุลขนาดใหญ่ นอกจากนี้ ความหลากหลายของพันธบัตรที่ไม่ใช่โควาเลนต์ยังเป็นพื้นฐานสำหรับการถ่ายโอนการจัดเรียงโครงสร้างใหม่จากหน่วยย่อยหนึ่งไปยังอีกหน่วยย่อย

โปรตีนที่มีโครงสร้างควอเทอร์นารีมักเรียกว่าโอลิโกเมอริก แยกแยะ โฮโมเมอร์และ เฮเทอโรเมอร์โปรตีน โปรตีนโฮโมเมอริกเป็นโปรตีนที่หน่วยย่อยทั้งหมดมีโครงสร้างเหมือนกัน ตัวอย่างคือโปรตีนคาตาเลสซึ่งประกอบด้วยหน่วยย่อยที่เทียบเท่ากันสี่หน่วย ในโปรตีนเฮเทอโรเมอร์ หน่วยย่อยแต่ละหน่วยไม่เพียงแต่มีโครงสร้างที่แตกต่างกันเท่านั้น แต่ยังสามารถทำหน้าที่ที่แตกต่างกันได้อีกด้วย ตัวอย่างเช่น โปรตีน RNA polymerase ประกอบด้วยหน่วยย่อย 5 หน่วยที่มีโครงสร้างต่างกันและมีฟังก์ชันไม่เท่ากัน

โครงสร้างหลักที่เราคุ้นเคยอยู่แล้วจากบทเกี่ยวกับเปปไทด์ (บทที่ 4) หมายถึงลำดับของกรดอะมิโนในสายโซ่โพลีเปปไทด์ (หรือสายโซ่) และตำแหน่งของพันธะไดซัลไฟด์ (หากมี)

โครงสร้างรอง

ในระดับโครงสร้างนี้ มีการอธิบายความสัมพันธ์แบบสเตอริกระหว่างกรดอะมิโนที่อยู่ใกล้กันตลอดสายโซ่ โครงสร้างรองอาจเป็นแบบปกติ (a-helix, folded -layer) หรือไม่แสดงสัญญาณของความสม่ำเสมอ (โครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบ)

โครงสร้างระดับอุดมศึกษา

การจัดเรียงทั่วไป การจัดเรียงร่วมกันของบริเวณ โดเมน และเรซิดิวของกรดอะมิโนแต่ละตัวของสายโพลีเปปไทด์เดี่ยวเรียกว่าโครงสร้างตติยภูมิของโปรตีนที่กำหนด เป็นไปไม่ได้ที่จะกำหนดขอบเขตที่ชัดเจนระหว่างโครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิ อย่างไรก็ตาม โครงสร้างตติยภูมิถูกเข้าใจว่าเป็นความสัมพันธ์แบบสเตอริกระหว่างกรดอะมิโนที่ตกค้างซึ่งอยู่ห่างจากกันไปตามสายโซ่

โครงสร้างควอเตอร์นารี

หากโปรตีนประกอบด้วยสายพอลิเปปไทด์ตั้งแต่สองสายขึ้นไปเชื่อมโยงกันด้วยพันธะที่ไม่ใช่โควาเลนต์ (ไม่ใช่เปปไทด์หรือไดซัลไฟด์) ก็จะกล่าวได้ว่ามีโครงสร้างควอเทอร์นารี มวลรวมดังกล่าวจะถูกทำให้เสถียรโดยพันธะไฮโดรเจนและปฏิกิริยาระหว่างไฟฟ้าสถิตระหว่างสารตกค้างที่อยู่บนพื้นผิวของสายโซ่โพลีเปปไทด์ โปรตีนดังกล่าวเรียกว่าโอลิโกเมอร์ และสายโซ่โพลีเปปไทด์แต่ละสายที่ประกอบเป็นโปรตีนเหล่านี้เรียกว่าโปรโตเมอร์ โมโนเมอร์ หรือหน่วยย่อย

โปรตีนโอลิโกเมอริกหลายชนิดมีโปรโตเมอร์สองหรือสี่ตัวและเรียกว่าไดเมอร์หรือเตตระเมอร์ตามลำดับ โอลิโกเมอร์ที่มีโปรโตเมอร์มากกว่าสี่ตัวเป็นเรื่องปกติ โดยเฉพาะอย่างยิ่งในกลุ่มโปรตีนควบคุม (เช่น ทรานส์คาร์บาโมอิเลส) โปรตีนโอลิโกเมอร์มีบทบาทพิเศษในการควบคุมภายในเซลล์: โปรโตเมอร์สามารถเปลี่ยนทิศทางร่วมกันได้เล็กน้อยซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติของโอลิโกเมอร์ ตัวอย่างที่มีการศึกษามากที่สุดคือฮีโมโกลบิน (บทที่ 16)

บทบาทของโครงสร้างหลักในการสร้างโครงสร้างองค์กรโปรตีนในระดับที่สูงขึ้น

โครงสร้างทุติยภูมิและตติยภูมิของโปรตีนเกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและถูกกำหนดโดยโครงสร้างปฐมภูมิของสายโซ่โพลีเปปไทด์ ควบคู่ไปกับการสังเคราะห์โซ่ การพับเฉพาะที่ (การก่อตัวของโครงสร้างทุติยภูมิ) และการรวมตัวเฉพาะของส่วนที่พับ (การก่อตัวของโครงสร้างตติยภูมิ) เกิดขึ้น กระบวนการเหล่านี้ถูกกำหนดโดยกลุ่มสารเคมีที่ขยายจากอะตอมเอคาร์บอนของสารตกค้างที่เกี่ยวข้อง ตัวอย่างเช่น การบำบัดเอนไซม์โมโนเมอร์ริกไรโบนิวคลีเอสด้วยสารรีดิวซ์อ่อน (f-เมอร์แคปโตเอทานอล) และสารเปลี่ยนสภาพ (ยูเรียหรือกัวนิดีน ดูด้านล่าง) นำไปสู่การหยุดการทำงานของโปรตีนและการเปลี่ยนผ่านไปสู่โครงสร้างที่ไม่เป็นระเบียบ หากสารทำให้เสียสภาพถูกเอาออกอย่างช้าๆ และเกิดปฏิกิริยารีออกซิเดชันอย่างค่อยเป็นค่อยไป พันธะ S-S จะถูกสร้างขึ้นอีกครั้งและกิจกรรมของเอนไซม์ก็จะถูกฟื้นฟูในทางปฏิบัติ ไม่มีเหตุผลที่จะคิดว่ามีการควบคุมทางพันธุกรรมที่เป็นอิสระเหนือการก่อตัวของระดับขององค์กรโครงสร้างโปรตีนที่อยู่เหนือโครงสร้างหลักเนื่องจากโครงสร้างหลักกำหนดโครงสร้างรอง ตติยภูมิ และควอเทอร์นารี (ถ้ามี) โดยเฉพาะ - เช่น โครงสร้างโปรตีน โครงสร้างโดยธรรมชาติของโปรตีน โดยเฉพาะอย่างยิ่งไรโบนิวคลีเอส เห็นได้ชัดว่าเป็นโครงสร้างทางอุณหพลศาสตร์ที่เสถียรที่สุดภายใต้สภาวะที่กำหนด กล่าวคือ เมื่อพิจารณาถึงคุณสมบัติที่ชอบน้ำและไม่ชอบน้ำของตัวกลาง

โครงสร้างของโปรตีนหลังจากการสังเคราะห์สามารถปรับเปลี่ยนได้ (การประมวลผลหลังการแปล) ดังนั้นการเปลี่ยนแปลงของพรีโปรเอนไซม์ให้อยู่ในรูปแบบที่เร่งปฏิกิริยาหรือการกำจัดลำดับ "ผู้นำ" ที่กำหนดการขนส่งโปรตีนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์มักถูกสังเกต (บทที่ 42)

คอมเพล็กซ์โปรตีนโมเลกุลขนาดใหญ่

คอมเพล็กซ์โมเลกุลขนาดใหญ่แบบโพลีฟังก์ชัน เกิดขึ้นจากการรวมตัวของโปรตีนเชิงฟังก์ชันต่างๆ ซึ่งแต่ละระดับมีการจัดเรียงโครงสร้างทั้งสี่ระดับ ทำหน้าที่ในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอน (บทที่ 12) มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ทางชีวภาพของกรดไขมัน (บทที่ 23) และ เมแทบอลิซึมของไพรูเวต (บทที่ 18)